Une enzyme issue de la bio-ingénierie crée de la vanilline naturelle à partir de plantes
25 Juin 2024 Publié dans #Biotechnologies, #Article scientifique, #ISAAA
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Le professeur Toshiki Furuya de l'Université des Sciences de Tokyo (TUS) et ses étudiants diplômés Shizuka Fujimaki et Satsuki Sakamoto ont développé avec succès une enzyme qui génère de la vanilline à partir d'acide férulique d'origine végétale en utilisant des approches de génie génétique.
Dans le monde entier, l'extrait de vanille est un composé aromatique largement utilisé dans les produits alimentaires et les cosmétiques. L'odeur agréable et sucrée de cet arôme classique provient du composé chimique vanilline que l'on trouve dans les gousses des vanilliers, lesquels appartiennent à la famille des orchidées. La vanilline est synthétisée par la conversion de l'acide férulique par l'enzyme VpVAN. La biosynthèse en laboratoire de la vanilline à partir de VpVAN d'origine végétale ne permet d'obtenir que de très faibles quantités. Bien que des essences de vanille produites chimiquement soient disponibles, elles n'ont pas la même saveur que l'extrait de vanille naturelle, et la demande pour ce dernier reste élevée. En outre, les restrictions climatiques pour la culture des vanilliers et le rendement relativement faible obtenu par plant ont entraîné une diminution de l'offre et une augmentation du prix de l'extrait de vanille naturelle.
L'équipe de la TUS a utilisé des approches de génie génétique pour modifier la structure moléculaire de l'Ado, une enzyme oxydase qui ajoute un atome d'oxygène au substrat isoeugénol. À l'état natif, l'Ado ne peut pas convertir l'acide férulique en vanilline. En utilisant une analyse de modélisation structurelle, les chercheurs ont pu prédire les changements d'acides aminés dans l'Ado qui permettraient son interaction avec l'acide férulique. Ils ont remplacé les résidus d'acides aminés phénylalanine et valine à des positions spécifiques de la structure de l'Ado par divers autres acides aminés et ont examiné la capacité de conversion de l'acide férulique des diverses protéines mutantes modifiées.
Ils ont trouvé une protéine mutante qui réagissait de manière stable avec l'acide férulique et présentait une activité de conversion élevée. En particulier, l'enzyme modifiée ne nécessitait aucun cofacteur pour la conversion et produisait de la vanilline à l'échelle du gramme par litre de solution réactionnelle, avec une efficacité catalytique et une affinité supérieures à celles de l'enzyme de type sauvage. La réaction ne nécessite que le mélange de l'acide férulique et de l'Ado à température ambiante, ce qui en fait un processus simple, durable et pouvant être mis économiquement à l'échelle.
Pour plus de détails, lire le communiqué de presse de TUS Media Relations.
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